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Abb. 165: Die Bindungsfläche eines MHC-Moleküls

Eine etwas weniger schematische Darstellung der Bindung eines T-Zell-Rezeptors an ein Antigen-Peptid und ein MHC-Molekül. Wir blicken aus der Perspektive der T-Zelle auf die Bindungsfläche (das »Präsentationstablett «) des MHC-Moleküls. Die Kontur des präsentierten Peptids ist gepunktet. Vom T-Zell-Rezeptor sind lediglich die sechs Schlaufen zu sehen, mit denen er an den Komplex andockt. Die äußeren vier Schlaufen erkennen vor allem Teile des MHC-Moleküls, die mittleren beiden auch Teile des präsentierten Antigens.

Die Antigenspezifität eines T-Zell-Rezeptors wird vor allem durch die Aminosäuresequenz dieser Schlaufen (α3 und β3) festgelegt. Von den Genen, in denen diese T-Zell-Rezeptorschlaufen codiert sind, gibt es zahlreiche Varianten – wenn auch nicht ganz so viele wie von den Genen, die die Bindungsfläche der MHC-Klasse-II-Moleküle codieren.

Sie dürfen diese Zeichnung gerne in Folien etc. übernehmen, sofern Sie die Quelle angeben: Dr. Andrea Kamphuis, https://autoimmunbuch.de

Abb. 156: Das degenerierte T-Zell-Rezeptor-Repertoire

Die T-Zellen eines Menschen haben bei weitem nicht genug unterschiedliche T-Zell-Rezeptoren, um jedes präsentierte Antigen hochspezifisch zu binden. Stattdessen erkennt ein T-Zell-Rezeptor mehrere MHC-Peptid-Kombinationen; das Rezeptor-Repertoire ist also »degeneriert«.

Oben: Eine T-Zelle kann mit ihren Rezeptoren unterschiedliche Antigene (Pickelhauben) erkennen, aber auch Autoantigene, die in dasselbe Schema passen (Bauhelm).

Unten: Eine Bindung kommt zustande, wenn einige wenige Schlüsselpositionen im MHC-Molekül (unten) und im präsentierten Antigen-Peptid (Puzzleteile in der Mitte) die richtigen Aminosäuren enthalten. Die Aminosäuren an den übrigen Peptid-Positionen sind dem T-Zell-Rezeptor gleichgültig (Hohlräume).

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Abb. 70: Aminosäuren und Peptide

Links: Jede Aminosäure hat eine Amino- und eine Säuregruppe. Die 20 üblicherweise in Proteinen vorkommenden Aminosäuren unterscheiden sich im Rest (R). Rechts: Durch Verbindung der Säuregruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe der nächsten Aminosäure entstehen unter Wasserabscheidung Peptide wie dieses. Wie die Nukleinsäurestränge haben auch Peptide zwei unterschiedliche Enden: den N-Terminus,
der mit einem Stickstoffatom (N) endet, und den C-Terminus, an dem das Kohlenstoffatom der letzten Säuregruppe steht. Peptide winden sich zu dreidimensionalen Gebilden zusammen, deren Form durch die Abfolge der Aminosäuren festgelegt wird.

Sie dürfen diese Zeichnung gerne in Folien etc. übernehmen, sofern Sie die Quelle angeben: Dr. Andrea Kamphuis, https://autoimmunbuch.de

Ketten

Weitere Kettenmoleküle für den Einführungsteil des Buchs: Oben ein Lipopolysaccharid (LPS), in der Mitte ein Peptid, unten rechts eine Nukleinsäure.

P1170268_LPS_Aminosäure_Peptid_Nukleotid_Nukleinsäure_650Und unten links etwas, das sich bitte alle Sachbuchautoren hinter die Ohren schreiben möchten: Eine Nukleobase ist nicht dasselbe wie ein Nukleosid oder ein Nukleotid. Cytosin zum Beispiel ist eine Base und kein Nukleotid. Das kann doch nicht so schwer sein, Herrschaftszeiten!