In Darstellungen von Netzwerken werden positive Einflüsse (Verstärkung, Aktivierung) oft durch Pfeilspitzen und negative Einflüsse (Hemmung, Blockierung) durch Querstriche gekennzeichnet.
Eine Substanz A kann beispielsweise ihre eigene weitere Produktion hemmen – direkt, aber auch indirekt über die Aktivierung anderer Substanzen.
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Regelungssysteme reagieren oft mit einer Zeitverzögerung, die zum Überschießen führt und Nachregulierung erforderlich macht: Dreht man wegen Kälte die Heizung auf, wird es oft nach
einer Weile zu heiß, und man muss die Heizkörperventile wieder schließen. Ähnlich läuft es im Zellstoffwechsel, Hormon- oder Immunsystem.
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Die Apoptose ist ein geregelter Prozess, der von der beschädigten oder infizierten Zelle selbst in Gang gesetzt wird: Sie sendet Notsignale aus und lockt damit eine sogenannte zytotoxische T-Zelle an, die mit ihr verhandelt und bei Bedarf einen Auflösungsvertrag abschließt. Dann recycelt sich die betroffene Zelle so weit wie möglich, wobei sie gefährliche Inhaltsstoffe und Pathogene in harmlose Grundbausteine zerlegt. Schließlich markiert sie sich selbst als Abfall und lockt Fresszellen wie Makrophagen an, die sie vertilgen.
Die Nekrose verläuft ungeregelt. Gefährliche Inhaltsstoffe können ins Gewebe austreten.
Eine Code-Sonne wird von innen nach außen gelesen. Sie zeigt, welches RNA-Basentriplett bei der Translation in welche Aminosäure übersetzt wird. Das Triplett AUG steht im Inneren eines mRNA-Strangs für die Aminosäure Methionin, am Anfang aber für den Start der Translation.
Für zwei der 20 Aminosäuren sind auch die Strukturformeln zu sehen. Rechts steht jeweils der bei allen Aminosäuren identische Teil, links die variable Seitenkette: der sogenannte Rest. Die Reste von Phenylalanin und Tyrosin sehen einander sehr ähnlich, aber der eine ist unpolar und damit hydrophob, der andere polar und damit hydrophil. Phenylalanin liegt daher oft im Inneren des fertig zusammengesetzten und gefalteten Proteins, Tyrosin dagegen an der Oberfläche, die dem wässrigen Zytoplasma zugewandt ist.
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Bei der Transkription wird die Erbinformation im Zellkern von DNA auf mRNA übertragen – so, wie man eine Anleitung aus einem Buch abschreibt.
Bei der Translation wird außerhalb des Zellkerns mithilfe der mRNA ein Protein synthetisiert, Aminosäure für Aminosäure – so, wie man auf der Basis einer Strickanleitung einen Pullover strickt.
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Knapp vor jedem Gen liegt ein Promotor; dort landen die Transkriptasen. Transkriptionsfaktoren beeinflussen, wie gut die Transkriptasen das Gen ablesen können.
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Ananas-Enzyme sind Proteasen, also Proteinzerleger, und zählen zu den Hydrolasen.
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Das Energieträger-Molekül Adenosintriphosphat wird meist als ATP abgekürzt. Es besteht aus der Base Adenin und dem Zucker Ribose (zusammen Adenosin genannt) und einer Kette von drei Phosphatgruppen (-triphosphat). Die beiden Bindungen zwischen diesen Phosphatgruppen sind sehr energiereich. Proteinkinasen sind Enzyme, die die äußere dieser Bindungen kappen
und die Phosphatgruppe auf eine Aminosäure in einem Protein übertragen. Dadurch wird das Protein energiereicher.
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Transmembranproteine haben normalerweise eine hydrophobe Mittelregion aus unpolaren Aminosäuren und hydrophile Enden aus polaren Aminosäuren, sodass sie sich gut in die Lipiddoppelschicht einfügen. Sie haben oft die Aufgabe, an einer Seite einen Botenstoff zu binden (hier rechts die kleine Kugel), um auf der anderen Seite ein neues Signal loszuschicken.
Oder sie bilden zu mehreren einen Kanal in der Zellmembran, durch den bestimmte Stoffe ein- oder ausgeschleust werden.
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Links: Jede Aminosäure hat eine Amino- und eine Säuregruppe. Die 20 üblicherweise in Proteinen vorkommenden Aminosäuren unterscheiden sich im Rest (R). Rechts: Durch Verbindung der Säuregruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe der nächsten Aminosäure entstehen unter Wasserabscheidung Peptide wie dieses. Wie die Nukleinsäurestränge haben auch Peptide zwei unterschiedliche Enden: den N-Terminus,
der mit einem Stickstoffatom (N) endet, und den C-Terminus, an dem das Kohlenstoffatom der letzten Säuregruppe steht. Peptide winden sich zu dreidimensionalen Gebilden zusammen, deren Form durch die Abfolge der Aminosäuren festgelegt wird.
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