Sinn und Anfang der Liste: s. Teil 1.
Jonathan D. G. Jones und Jeffery L. Dangl: The plant immune system. Nature 444, 323-329 (16 November 2006), doi: 10.1038/nature05286
Abstract: Pflanzen: 2-armige angeborene Immunabwehr. 1. Erkennung von und Reaktion auf Moleküle, die für zahlreiche Mikroben (nicht nur Pathogene) typisch sind. 2. Reaktion auf Virulenzfaktoren der Pathogene, entweder direkt oder über ihre Wirkung auf Wirtsmoleküle. Mechanismen der Molekülerkennung über biologische Reiche hinweg ähnlich.
Stichwörter: Pflanzenpathogene: Bakterien, Nematoden, Blattläuse, Pilze, Oomyzeten; Haustorien; Effektoren = Virulenzfaktoren; Pflanzen ohne bewegliche Abwehrzellen und adaptives Immunsystem; Polymorphismen der R-Loci (resistance) in Wildpflanzen, Mangel in Zuchtpflanzen; Guard hypothesis, analog zum Danger-Signal-Modell (Säuger-Immunsystem, pathogen-induced modified self); PRR = pattern recognition receptors; MAMPS = microbial-associated molecular patterns; PAMPS = pathogen-associated molecular patterns; flagellin; NB-LRR-Proteine weitläufig verwandt mit CATERPILLER/NOD/NLR-Proteinen und STAND-Proteasen bei Tieren; LRR-vermittelte Abwehr wirksam gg. obligate Biotrophe (brauchen lebendes Wirtsgewebe), nicht aber gg. Necrotrophe (töten Wirtsgewebe). Zickzack-Modell, 4 Phasen; PTI = PAMP-triggered immunity; ETS = effector-triggered susceptibility; ETI = effector-triggered immunity; HR = hypersensitive cell death. Nicht behandelt: Virenabwehr mit sRNA oder Herbivorenverbiss-Abwehr; Arabidopsis; RLP = receptor-like proteins; TTSS = type III secretion systems; MAPKKK; molekulare Mimikry; Pseudomonas; P. syringae; Auxin, micro-RNA, Abscisinsäure, Gibberelin; Zytokine; Abr = Avirulanzproteine; Konformationsänderungen; induced proximity; NB-LRR-verwandtes Apaf-1 bei Tieren für programmierten Zelltod zuständig; Salicylsäure, Jasmonsäure, Ethylen; SAR = systemic acquired resistance; ROS = reactive oxygen species; RIN4, Phosphorylierung, RPS2, RPM1, NDR1, AvrRpt2, AvrRpm1; Lein, L-Locus, AvrL, diversifizierende Selektion; Radiation Angiospermen vor ca. 140-180 Mio. Jahren, Koevolution mit Pathogenen; non-host resistance; Zellwand als erste Abwehrschicht; PEN1; MLO; Mechanismus zum Eindringen in Wirtszellen bei Echtem Mehltau schon vor Monokotylen-Dikotylen-Divergenz ausgebildet (Gemeinsamkeiten Arabidopsis, Gerste); diversifizierende und negative/reinigende Selektion; zyklische Koevolution von R-Genen und Effektor-Genen; indirekte Erkennung; RRS1-R-Protein, WRKY-Transkriptionsfaktor.
Stephen T. Chisholm et al.: Host-Microbe Interactions: Shaping the Evolution of the Plant Immune Response. Cell 124/4, 803-814, 24. Februar 2006, doi: 10.1016/j.cell.2006.02.008
Abstract: Primäre pflanzliche Immunantwort: PAMP-triggered immunity, PTI. Koevolution Effektorproteine und R-Proteine, die diese entweder direkt oder indirekt überwachen.
Stichwörter: 1. Landpflanzen vor ca. 480 Mio. Jahren (gemäß Fossilien) oder > 700 Mio. Jahren (gemäß molekularer Uhr); von Anfang an Koevolution mit Pilzen und anderen Mikroben; effector-triggered immunity ETI; TTSS; Flagellin als wichtiges PAMP, nicht nur von Pflanzen, auch von angeborener Immunabwehr der Säuger erkannt; MAP-Kinase-Kaskade; EF-TU = elongation factor Tu; prokaryotische Chaperone; Ethylen-abhängige Signalwege bei Verwundung durch Pathogene oder Verbiss; SA-abhängige und JA-abhängige Signalwege; Coronatin als JA-Imitator aus Pseudomonas; Zellwandverdickung; HR; AvrPtoB als Imitator von Ubiquitin-Ligasen des Wirts; SUMO; Cystein-Proteasen; Haustrien und Apoplast; bei Pilzinfektionen Chitin-induzierte Abwehr; Oomyzeten (mit Braunalgen verwandt); Viren-Abwehr: RNA-Silencing; viele Viren haben unabhängig voneinander Unterdrückung des Silencing entwickelt; auch virenspezifische R-Proteine; Flor 1971: Gen-für-Gen-Resistenz; Aufbau R-Proteine wie NB-LRR, eLRR (extrazellulär), RLP, RLK, PGIP; indirekte Pathogenerkennung, RIN4, RPM1, RPS2; Evolution: AvrB und AvrRpm1 wohl zur Unterdrückung der PTI-Funktionen entwickelt, die RIN4 vermittelt; Pflanze entwickelte zur Abwehr RPM1; AvrRpt2-Effektor evtl. später dazugekommen, um Virulenz wiederherzustellen; schließlich RPS2, um Protease-Aktivität von AvrRpt2 zu erkennen und resistenz wiederherzustellen; Koevolutoon RPP13 (Arabidopsis-R-Gen) und ATR12 (Oomyzeten-Effektor); ausgleichende Selektion von R- und Effektor-Genen, die in koevolutionärem Konflikt gefangen sind; schnelle Evolution spricht für direkte Interaktion.
Wladimir I. L. Tameling, Frank L. W. Takken: Resistance proteins: scouts of the plant innate immune system. European Journal of Plant Pathology 121/ 3, 243-255, 2008, DOI: 10.1007/s10658-007-9187-8
Abstract: Primäre Abwehr durch Transmembranrezeptoren, die konservierte Moleküle erkennen, die von vielen (nicht verwandten) Mikroben freigesetzt werden. Pathogene überwinden diese Abwehr durch Spezifische Effektoren. Resistenzpriteone erkennen Effektoren und lösen zweite Antwort aus, die der ersten ähnelt, aber schneller und stärker ausfällt. Hier Überblick über mutmaßliche Domainstrukturen der R-Proteine und ihre Fuktionen als Schalter der planzlichen Immunantwort. Einige von ihnen agieren im Zellkern als Transkriptionskoregulatoren.
Stichwörter: MAMPS, PAMPS, PTI, ETI, R-Proteine; was genau die Pathogen-Vermehrgung stoppt, ist immer noch unbekannt; Domänen in pflanzlichen LRR-R-Proteinen: TIR, CC, SD, BED, NB, ARC1, ARC2, LRR, WRKY, TM, Kin; teils extrazellulär, teils Transmembran-Domänen, teils im Zytoplasma; Apaf-1 = apoptotic protease-activating factor-1; Evolution: verwandt mit tierischen NACHT- oder NOD-Domänen; viele der tierischen Proteine dienen als Rezeptoren/Sensoren für innerzelluläre Störungen; wie bei den R-Proteinen sind die NB-ARC/NACHT/NOD-Domänen an Wiederholungen wie LRR oder WD40 repeat domain gekoppelt; trotz ähnlicher Mechanismen und Strukturen vermutlich unabhängig entwickelt; an dem NB-LRR-Kern der R-Proteine oft variable N- und manchmal auch C-terminale Domänen; extrazelluläre RLP-R-Proteine vor allem bei Nachtschattengewächsen; intrazelluläre NB-LRR-R-Proteine zahlreich in Arabidopsis, Reis und Pappeln, zählen zu den größten Proteinen im Pflanzenreich (860-1900 Aminosäuren); Aufbau LRR-Domäne; N-Terminus kann Wirtsproteine binden, die von Efgfektoren angegriffen wurden, was ETI auslöst, und scheint an TIR-TIR-Wechselwirkungen (NB-LRR-Oligomerisierung) beteiligt zu sein; pflanzliche TIR und Toll-like receptors in Metazoen: Grundstruktur konserviert; Aufbau NB-ARC-Domäne mit ATPase-Funktion, Funktion wohl durch mind. 2 Konformationsänderungen: ADP-ATP-Austausch -> aktivierter Zustand, ATP-Hydrolyse -> Ruhezustand; C-Terminus: z. B. WRKY-Domäne und nukleäres lokalisationssignal NLS, Interaktionspartner unbekannt; intramolekulare Wechselwirkungen in NB-LRR-R-Proteinen: Autoinhibition durch viele schwache WW in mehreren Domänen; NB-LRRs als Transkriptionskoregulatoren im Kern: 2 NB-LRR-R-Proteine aus Tabak und Gerste verlagern sich trotz fehlender NLS in den Kern, was zur Aktivierung der ETI nötig ist; Transkriptionsfaktoren binden an Elemente in den Promotoren vieler Gene, die auf Pathogene reagieren; Abb. 2: PAMP und PTI und ETI, Transkription; ETI heftiger als PTI, oft mit Zelltod verbunden; bei PTI wird Zelltod durch Transkriptionsrepressoren (WRKY-Transkriptionsfaktoren) verhindert; wenn PTI nicht reicht, wird ETI aktiviert -> schnellere und stärkere Expression der PTI-getriggerten Gene -> Zelltod; evtl. zusätzlich positive Transkriptionsregulierung (N-Protein); NB_LRRs könnten ähnlich funktionieren wie das Säugetier-NACHT-LRR-Protein CIITA, das sich in den Kern verlagert, um die Expression von MHC-Klasse-II-Genen zu regulieren, die für die Antigenpräsentation wichtig sind (!); mögliche Trnasportmechanismen mangels eindeutiger NLS-Sequenzen in den meisten NB-LRRs: evtl. Bindung an Kofaktor/Carrier mit NLS, Huckepack; Transport nur durch die Kernporenkomplexe; Proteine bis 40 kDa können langsam durchdiffundieren, NLS-Sequenzen werden von Importin und anderen Karyopherinen erkannt; Crosstalk zwischen R-Protein-Klassen, Einmündung in wenige konservierte Signalwege.
(Forts. folgt)