Die Ionen aus gewöhnlichem Speisesalz aktivieren die Kinase SGK1. Das Enzym kann dazu beitragen, dass viele junge T-Helferzellen einen entzündungsfördernden Entwicklungsweg einschlagen.
Sie dürfen diese Zeichnung gerne in Folien etc. übernehmen, sofern Sie die Quelle angeben: Dr. Andrea Kamphuis, https://autoimmunbuch.de
Solange ein Rezeptor in der Membran einer Immunzelle keinen Liganden gebunden hat, ruht die innerzelluläre Signalkette. Ein Inhibitor blockiert den Zugang zum Zellkern.
Die Bindung des Liganden – etwa eines Zytokins, das auf eine Infektion hinweist – aktiviert den Rezeptor. Dessen Innenseite ist dann bereit, das Signal an das nächste Glied in der Kette weiterzureichen.
Eine Kinase wird durch Übernahme einer Phosphatgruppe (Fackel) aktiviert.
Sie aktiviert ihrerseits die nächste Kinase usw. (Weitergabe der Fackel).
Auch Phosphatasen können sich an solchen Signalketten beteiligen, etwa indem sie einem Inhibitor eine Phosphatgruppe abnehmen und ihn dadurch ausschalten.
Am Ende erreicht das Signal ein Chromosom im Zellkern. Von diesem werden dann beispielsweise Gene abgelesen, deren Produkte an einer Abwehrreaktion beteiligt sind.
Sie dürfen diese Zeichnung gerne in Folien etc. übernehmen, sofern Sie die Quelle angeben: Dr. Andrea Kamphuis, https://autoimmunbuch.de
So dröges Zeug muss halt auch mal sein: einer der wichtigsten entzündungsfördernden Signalwege in vielen Immunzellen; nähere Erläuterungen folgen im Buch.
1 Ein TRAF (TNF-Rezeptor-assoziierter Faktor) wurde an der Innenseite eines Rezeptors in der Zellmembran aktiviert und löst den weiteren Signalweg aus.
2 Er ubiquitiniert IKKγ im IKK-Komplex, der daraufhin seine Gestalt ändert. (Bei der Ubiquitinierung wird einem Protein das Protein Ubiquitin angeheftet, wodurch es zum Abbau freigegeben wird.)
3 Die Kinase IKKβ löst sich von IKKα und IKKγ.
4 IKKβ kann nun durch eine andere Kinase phosphoryliert und damit aktiviert werden.
5 Der Transkriptionsfaktor NF-κB (ein Heterodimer) ist noch an den Inhibitor IκBα gebunden. Aber jetzt phosphoryliert die aktivierte Kinase IKKβ den Inhibitor doppelt, …
6 … woraufhin er auch noch ubiquitiniert und damit zum Abbau freigegeben wird.
7 Der Komplex zerfällt: Der Inhibitor wandert in ein Proteasom und wird zerlegt.
8 Der Transkriptionsfaktor NF-κB ist befreit und kann durch eine Kernpore in den Zellkern einwandern.
9 Im Zellkern lagern sich ein Koaktivator und das Enzym RNA-Polymerase mit dem Transkriptionsfaktor zusammen.
10 Der Komplex dockt am Promotor des abzulesenden Gens an und startet dessen Transkription, also die Erzeugung einer Messenger- oder mRNA, die die Informationen für die Synthese eines Proteins (z. B. eines entzündungsfördernden Zytokins) enthält.
Die mRNA wandert anschließend ins Zytoplasma, wo sie als Vorlage für die Proteinsynthese (Translation) dient.
Vorlagen: Wikipedia und Abbas, 7. Auflage, Abb. 7.26
Extrazelluläre Signale wie Zytokine, die auf eine Infektion hinweisen, werden von Rezeptoren in den Membranen der Immunzellen wahrgenommen und in den Zellen zum Beispiel durch Enzymkaskaden weitergegeben:
Eine Kinase wird durch Übernahme einer Phosphatgruppe (Flamme/Fackel) aktiviert, sie aktiviert ihrerseits die nächste Kinase usw. (Weitergabe der Fackel):
Auch Phosphatasen können sich an solchen Signalketten beteiligen, indem sie beispielsweise einem Inhibitor (Verkehrspolizist) eine Phosphatgruppe abnehmen und ihn dadurch ausschalten:
Am Ende erreicht das Signal zum Beispiel ein Chromosom im Zellkern, woraufhin bestimmte Gene abgelesen werden, deren Produkte dann etwa an einer Abwehrreaktion beteiligt sind:
