Oben: Eine Bindung zwischen einem T-Zell-Rezeptor (oben) und einem Komplex aus MHC-Molekül und Antigen-Peptid (unten) alleine ist instabil.
Unten: Korezeptoren wie CD4, die seitlich an das MHC-Molekül binden, stabilisieren die Bindung.
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Der T-Zell-Rezeptorkomplex besteht aus vier Proteinen. Genau wie beim B-Zell-Rezeptor sind es die Begleitproteine, die mit ihren ITAM-Sequenzen die innerzelluläre Signalkette starten, sobald die zentrale Einheit mit dem variablen Ende ihrer α- und β-Kette an ein MHC-Molekül bindet, das mit einem passenden Antigen beladen ist.
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Die T-Zellen eines Menschen haben bei weitem nicht genug unterschiedliche T-Zell-Rezeptoren, um jedes präsentierte Antigen hochspezifisch zu binden. Stattdessen erkennt ein T-Zell-Rezeptor mehrere MHC-Peptid-Kombinationen; das Rezeptor-Repertoire ist also »degeneriert«.
Oben: Eine T-Zelle kann mit ihren Rezeptoren unterschiedliche Antigene (Pickelhauben) erkennen, aber auch Autoantigene, die in dasselbe Schema passen (Bauhelm).
Unten: Eine Bindung kommt zustande, wenn einige wenige Schlüsselpositionen im MHC-Molekül (unten) und im präsentierten Antigen-Peptid (Puzzleteile in der Mitte) die richtigen Aminosäuren enthalten. Die Aminosäuren an den übrigen Peptid-Positionen sind dem T-Zell-Rezeptor gleichgültig (Hohlräume).
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Ein Protein besteht aus aneinandergereihten Aminosäuren. Die Aminosäuresequenz legt die dreidimensionale Gestalt des Proteins fest. B-Zell-Rezeptoren erkennen – wie freie Antikörper – die räumliche Gestalt eines kleinen Teils eines solchen Antigens (links). T-Zell-Rezeptoren erkennen dagegen kurze Aminosäure-Sequenzen, die ihnen präsentiert werden (rechts).
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Der B-Zell-Rezeptorkomplex besteht aus einem Antikörper (siehe Abb. 139), der mit den Enden seiner schweren Ketten in der Zellmembran verankert ist, und dem zweiteiligen Immunglobulin CD79. Dessen Enden ragen in das Zellinnere hinein und enthalten kurze Aminosäuresequenzen namens immunoreceptor tyrosine-based activation motif (ITAM). Sobald die variablen Enden des Antikörpers einen passenden Liganden binden, wird die Aminosäure Tyrosin in den beiden ITAM-Sequenzen phosphoryliert, sodass weitere Proteine an sie andocken können und dann die B-Zelle aktivieren.
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Zellen der angeborenen Abwehr nehmen mit allerlei Rezeptoren – gewissermaßen mit allen Sinnen – Umgebungssignale wahr: Mit Mustererkennungsrezeptoren wie den TLRs spüren sie Pathogene auf. Mit KIRs prüfen NK-Zellen die Zugehörigkeit und den Gesundheitszustand anderer Zellen. Mit Chemokinrezeptoren erschnüffeln sie sich ihren Weg. Mit Komplementrezeptoren erkennen sie opsonierte Objekte, die vertilgt werden müssen. Und mit Fc-Rezeptoren fangen sie Antikörper ein.
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Der Rezeptor wartet darauf, dass an der Außenseite der Membran ein Ligand (Streichholz) bindet.
Durch Bindung des Liganden ändert sich die Konfiguration des Rezeptors auch an der Membran-Innenseite, und er wird aktiv (Fackel).
Er aktiviert das nächste Glied der innerzellulären Signalkette, zum Beispiel durch Übertragung einer energiereichen Phosphatgruppe.
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Antioxidantien wie Vitamin C fangen reaktionsfreudige Moleküle ein, die z. B. durch reaktive Sauerstoffspezies entstehen. Allerdings sind solche Radikalfänger nicht per se gesund.
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Stickstoffmonoxid (NO) hat viele Wirkungen. Unter anderem schädigt es bakterielle Eindringlinge.
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Aus Arachidonsäure (hier die Strukturformel) entstehen Prostaglandine und Leukotriene, die Immunreaktionen fördern. Bei chronischen Entzündungen und Autoimmunstörungen
wird daher oft von arachidonsäurereicher Kost wie Schweineschmalz oder Schweineleber abgeraten.
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