Schlagwort-Archive: Antigen

Abb. 250: Idiotypische Dysregulation

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Idiotypische Dysregulation ist eine mögliche Erklärung für die lange Zeitspanne zwischen dem ersten Anlass und dem Ausbruch einer Autoimmunerkrankung: Antikörper (AK) binden an ein Antigen (AG), das zum Beispiel von einer Infektion herrührt. Sie werden ihrerseits Antigene für Autoantikörper (AAK1). Später entstehen andere Autoantikörper (AAK2), die wiederum an die Antigen-Erkennungsstellen der ersten Autoantikörper binden, und so weiter. Jede zweite Generation hat eine ähnliche Antigen-Spezifität wie die Antikörper gegen das ursprüngliche Antigen, das längst aus dem Körper verschwunden ist. Durch eine Kreuzreaktion erkennen die neuen Autoantikörper aber auch ein Autoantigen (AAG).

Sie dürfen diese Zeichnung gerne in Folien etc. übernehmen, sofern Sie die Quelle angeben: Dr. Andrea Kamphuis, https://autoimmunbuch.de

Abb. 228: Reaktive Homöostase

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Dringt tagsüber ein Antigen in den Körper ein, wird die Produktion des entzündungsfördernden TNF-α kurzfristig stark hochgefahren, um eine Ausbreitung der Gefahrenquelle zu verhindern. Kurz danach steigt auch die Konzentration des entzündungshemmenden Kortisols stark an, wodurch die TNF-α-Ausschüttung nach wenigen Stunden wieder auf ihr normales Tagesniveau absinkt. Diesen Regelungsvorgang nennt man reaktive Homöostase.

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Abb. 209: Kostimulationssignale

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Eine antigenpräsentierende Zelle, die nur ein Antigen vorzeigt, aktiviert T-Zellen nicht nachhaltig, auch wenn deren T-Zell-Rezeptor das Antigen erkennt. Nur wenn
gleichzeitig ein Kostimulationssignal (die Kerze) das Vorliegen einer Gefahr bestätigt, wird die T-Zelle aktiv.

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Abb. 160: Der Unterschied zwischen MHC-Klasse I und II

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Die Grube, in der ein MHC-Klasse-I-Molekül ein Antigen-Bruchstück aufnimmt und präsentiert, ist zu allen Seiten begrenzt. Bei MHC-Klasse-II-Molekülen ist sie an den Enden offen, sodass auch längere Peptide präsentiert werden können, die über die Grube hinausragen wie ein Baguette über ein Tablett. Jeder Mensch verfügt über ein großes, individuelles Repertoire an MHC-Molekülen.

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Abb. 159: Superantigene

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Superantigene lagern sich nicht an die Bindungsstellen von MHC-Molekülen und T-Zell-Rezeptoren an, sondern an deren Außenseiten. Sie können zahlreiche unterschiedliche
T-Zellen zugleich aktivieren, weil sie die Prüfung des Antigens durch die Bindungsstelle des T-Zell-Rezeptors umgehen. Das macht sie gefährlich.

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Abb. 158: Korezeptoren wie CD4 stabilisieren die Antigen-Bindung

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Oben: Eine Bindung zwischen einem T-Zell-Rezeptor (oben) und einem Komplex aus MHC-Molekül und Antigen-Peptid (unten) alleine ist instabil.

Unten: Korezeptoren wie CD4, die seitlich an das MHC-Molekül binden, stabilisieren die Bindung.

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Abb. 157: Der T-Zell-Rezeptorkomplex

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Der T-Zell-Rezeptorkomplex besteht aus vier Proteinen. Genau wie beim B-Zell-Rezeptor sind es die Begleitproteine, die mit ihren ITAM-Sequenzen die innerzelluläre Signalkette starten, sobald die zentrale Einheit mit dem variablen Ende ihrer α- und β-Kette an ein MHC-Molekül bindet, das mit einem passenden Antigen beladen ist.

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Abb. 155: Wie B- und T-Zellen Antigene erkennen

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Ein Protein besteht aus aneinandergereihten Aminosäuren. Die Aminosäuresequenz legt die dreidimensionale Gestalt des Proteins fest. B-Zell-Rezeptoren erkennen – wie freie Antikörper – die räumliche Gestalt eines kleinen Teils eines solchen Antigens (links). T-Zell-Rezeptoren erkennen dagegen kurze Aminosäure-Sequenzen, die ihnen präsentiert werden (rechts).

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Abb. 82: Molekulare Mimikry

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Oben Mimikry im Tierreich: Eine essbare Schmetterlingsart (Mitte) ahmt mit ihrem Flügelmuster einen giftigen Schmettering (links) nach, um seltener gefressen zu werden als eine essbare Art, die keinem giftigen Schmetterling ähnelt (rechts).

Darunter molekulare Mimikry bei Pathogenen: Ein gefährliches Bakterium (Mitte) tarnt sich chemisch als körpereigene Zelle (Maske), um von der Immunzelle ebenso toleriert zu werden wie die körpereigenen Zellen (links). Pathogene, die auf eine solche Tarnung verzichten, werden
von den Immunzellen eher als fremd erkannt und angegriffen (rechts). Die Nachahmung muss nicht perfekt sein; nur das Element, das der zu täuschende Vogel oder die in Sicherheit zu wiegende Immunzelle wahrnimmt, muss übereinstimmen. Schließlich passt ein nachgemachter
Schlüssel auch dann ins Schloss, wenn sein Griff ganz anders aussieht, solange nur der Bart dieselbe Form hat wie beim Original.

In der Fachliteratur wird auch eine zufällige Ähnlichkeit zwischen einem Antigen und einem Autoantigen, die sich gar nicht wegen eines Selektionsvorteils entwickelt hat, als molekulare Mimikry bezeichnet.

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Räumliche und lineare Antigen-Erkennung

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Noch eine nachgeholte Simpel-Skizze für den bereits geschriebenen Teil des Buches:

Proteine und andere Antigene bestehen zwar aus Kettenmolekülen, haben aber auch eine charakteristische dreidimensionale Gestalt (Brezel).

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Immunglobuline, also B-Zell-Rezeptoren und Antikörper, erkennen ihr spezifisches Antigen-Epitop an seiner dreidimensionalen Struktur (Brezel-Ausschnitt links).

Bei der Antigenbindung durch T-Zell-Rezeptoren kommt es dagegen nur auf die Aminosäuresequenz eines kurzen, linearen Antigenabschnitts an (Buchstabenfolge rechts).