Chemokine leiten Immunzellen über einen Konzentrationsgradienten an ihren Einsatzort, zum Beispiel zu einem Entzündungsherd.
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IL-10 besteht aus zwei Hälften mit je 160 Aminosäuren. Mit seinen schraubigen Strukturen (sogenannten Alpha-Helices) passt es genau in den extrazellulären Teil des Rezeptors IL10R-A, ein Transmembranprotein aus 587 Aminosäuren.
IL-10 wird unter anderem von Monozyten produziert. Es regt die Bildung regulatorischer T-Zellen (Treg) an und hemmt die Reifung weiterer Monozyten, die Aktivität anderer Immunzellen
und die Entzündungsreaktion im umliegenden Gewebe.
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Damit eine Immunreaktion nicht durch eine Antikörper-Schwemme behindert wird oder den Körper zu viel Energie kostet, messen B-Zellen mit ihren Fc-Rezeptoren die Menge der Antikörper im Blut und fahren ihre Produktion herunter, sobald genug im Umlauf ist.
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Crosslinking als Kontrollmechanismus:
Oben: Haben bereits Antikörper (hier IgG) an ein Antigen gebunden, spricht man von einem Immunkomplex.
Mitte: Wenn ein B-Zell-Rezeptor an ein Antigen bindet, das noch keine Antikörper trägt, bleibt der benachbarte Antikörper-Rezeptor (hier FcγR) leer. Das ist für die B-Zelle ein Alarmzeichen: Sie produziert Antikörper gegen das Antigen.
Unten: Bindet dagegen der Fcγ-Rezeptor neben dem B-Zell-Rezeptor das konstante Ende eines IgG-Antikörpers, heißt das, dass die Abwehr bereits effektiv gegen dieses Antigen vorgeht. Daher hemmt das Signal des Fcγ-Rezeptors die Antikörper-Produktion.
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Kreuzreaktion: Manchmal erkennen Antikörper dieselben Epitope, an die sie auf einem gefährlichen Antigen binden, auch auf harmlosen Antigenen wie einem friedlichen Darmbakterium oder auf Autoantigenen wie einer Epithelzelle.
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Dimeres IgA (links) bindet vor allem an Bakterien, zellgebundenes monomeres IgE (Mitte) an Würmer und IgM als Pentamer (rechts) an Viren.
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Ein Antigen, hier ein krankheitserregendes Bakterium, kann anhand unterschiedlicher
Strukturen (sogenannter Epitope) von verschiedenen Antikörpern erkannt werden.
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Zwischen den Ärmchen mit den Antigen-Bindungsstellen und dem Stamm des Antikörpers gibt es eine Gelenkregion. Durch diese Elastizität können beide Ärmchen an ein Antigen binden.
V = variable Domänen mit Antigen-Bindungsstellen, C = konstante Domänen; Fc = fragment crystallizable, der Stamm des Antikörpers, an den sogenannte Fc-Rezeptoren binden können; H = heavy (schwere Kette), L = light (leichte Kette).
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Immunglobuline sind recht kompakt gebaute Proteine. Die beiden schweren Ketten sind weiß bzw. schwarz dargestellt, die beiden leichten Ketten schraffiert. Die Pfeile markieren die extrem variablen Antigenbindungsstellen, an denen schwere und leichte Ketten beteiligt sind. Der Stamm des grob Y-förmigen Immunglobulins besteht dagegen ausschließlich aus den schweren Ketten.
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Bei einer Immunreaktion stehen die Zellen der angeborenen Abwehr vorn und Plasmazellen ganz hinten. Tregs pfeifen das Spiel ab.
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