Am Dienstag. Und in den nächsten sechs Wochen feiere ich möglichst viele Überstunden ab und schreibe – schreibe – schreibe … Ich freue mich drauf. Nur noch ein Arbeitswochenende und den Deadlinemontag überleben!

Zeit für ein Geständnis: Ich lese zwar passiv in einigen Foren von PatientInnen mit Hashimoto-Thyreoiditis mit und bin auch froh, dass es solche Foren gibt. Aber mit dem dort vorherrschenden Diskussionsstil, den ich als unsachlich und unstrukturiert empfinde, und mit dem teils unreflektierten, teils auch geschäftsmäßigen Anpreisen fragwürdiger alternativer Therapien bin ich nie warm geworden.

Was mich dabei mindestens ebenso abstößt wie Verniedlichungsformen („Hallöchen, liebe Hashis!“), ist die Bezeichnung unserer Erkrankung als „der Japaner“: „Der Japaner in meinem Hals macht mich gerade wieder fertig“ und so weiter. Der Pathologe Hakaru Hashimoto hat die Erkrankung 1912 in einem wissenschaftlichen Aufsatz erstmals korrekt beschrieben. Seien wir ihm doch bitte dankbar dafür.

Es wird mal wieder Zeit für einen Beitrag, der auf den ersten Blick nicht ins Autoimmunbuch-Blog passen mag. Obwohl ich gerade mit Schreiben ganz gut vorankomme und gerne „im Fluss“ geblieben wäre, habe ich mich am Samstag trotz der Hitze an der Kölner #StopWatchingUs-Demonstration beteiligt. Mein kleines Plakat hat es dank @boydroid sogar in den Artikel des Kölner Stadt-Anzeigers geschafft: Mit etwa 700 Teilnehmerinnen und Teilnehmern war die Protestveranstaltung recht überschaubar – was wohl nicht nur an der Hitze lag, sondern auch an einer gewissen Resignation eines Teils der Bevölkerung und Gleichgültigkeit oder gar Zustimmung zur verdachtsunabhängigen Massenüberwachung bei einem anderen Teil. Immer wieder begegnen einem Schulterzucken, vermeintliche Abgeklärtheit („Hab ich schon lange gewusst!“), unangemessene Vergleiche zwischen freiwilliger Datenpreisgabe in den Social Media auf der einen und geheimdienstlicher Datenschnüffelei auf der anderen Seite, vage Verweise auf durch Geheimdienstaktivitäten verhinderte Attentate und allerlei Spielarten des Spruchs „Wir haben doch nichts zu verbergen“. So wird der Protest gegen die flächendeckende Kommunikationsüberwachung mit dem Hinweis ins Lächerliche gezogen, für den langweiligen Kram, den die Überwachungsgegner in ihren E-Mails und SMS schrieben, interessiere sich sowieso kein Dienst.  Weiterlesen →

Das habe ich mir jedenfalls gerade anhören müssen. 🙂 Dennoch eine neue Skizze fürs Buch: die Code-Sonne, die zeigt, welches Basentriplett bei der Translation in welche Aminosäure übersetzt wird. Für zwei der 20 natürlichen Aminosäuren sind auch die Strukturformeln zu sehen. Rechts in den Strukturformeln der bei allen Aminosäuren identische Teil. Durch Verbindung der Aminogruppe (NH2) einer Aminosäure mit der Hydroxygruppe (OH) des Säurerests der nächsten Aminosäure entstehen unter Wasserabscheidung Peptide; der rechte Teil wird also zum Grundgerüst der Polypeptidkette. Links der variable Rest: die Seitenkette der Aminosäure, die mal kleiner, mal (wie hier) größer ausfällt und entweder hydrophil oder hydrophob sein kann.

Die Dastellung ist unorthodox: Ich habe alles nach der zweiten (mittleren) Base der Tripletts sortiert und nicht nach der ersten (in der Sonne ganz  innen). So erkennt man, dass immer dann, wenn die mittlere Base ein U ist, eine Aminosäure mit hydrophober/apolarer Seitenkette in das Polypeptid eingebaut wird. Wenn in der Mitte des Tripletts dagegen die komplementäre Base, das A, steht, werden überwiegend Aminosäuren mit hydrophiler/polarer Seitenkette eingebaut. Die dritte Base des Tripletts ist in vielen Fällen unbedeutend; egal, ob dort A, U, C oder G steht – in das Polypeptid wird dieselbe Aminoäsure eingebaut.

Einer (Außenseiter-)Hypothese zufolge ist die Polaritätssortierung anhand der mittleren Base kein Zufall: Wenn beide DNA-Stränge in Gegenrichtung, aber im selben Raster abgelesen werden, sodass immer dann, wenn auf einem Strang ein A in der Mitte eines Tripletts steht, auf dem Gegenstrang ein T in der Mitte steht (das dem U auf der mRNA entspricht), entstehen zwei Polypeptide, die komplementäre Verteilungen hydrophiler und hydrophober Aminosäuren aufweisen. Diese beiden Polypeptide sollen sich dann auch komplementär zusammenfalten: Hydrophile Aminosäuren landen im wässrigen innerzellulären Milieu an der Oberfläche der Proteine und bilden dort Ausstülpungen (maximale Berührungsfläche mit dem Wasser), während hydrophobe Aminosäuren sich eher vom wässrigen Zytoplasma zurückziehen und Einstülpungen bilden (minimale Wechselwirkung mit dem Wasser). Diese beiden Proteine würden dann wie Puzzlestücke aneinanderpassen. Solche Proteinpaare könnten z. B. in den Regulierungsnetzwerken des Immunsystems eine Rolle spielen und evtl. auch an Autoimmunerkrankungen beteiligt sein.