Abb. 144: Quorum sensing

Damit eine Immunreaktion nicht durch eine Antikörper-Schwemme behindert wird oder den Körper zu viel Energie kostet, messen B-Zellen mit ihren Fc-Rezeptoren die Menge der Antikörper im Blut und fahren ihre Produktion herunter, sobald genug im Umlauf ist.

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Abb. 143: Crosslinking

Crosslinking als Kontrollmechanismus:

Oben: Haben bereits Antikörper (hier IgG) an ein Antigen gebunden, spricht man von einem Immunkomplex.

Mitte: Wenn ein B-Zell-Rezeptor an ein Antigen bindet, das noch keine Antikörper trägt, bleibt der benachbarte Antikörper-Rezeptor (hier FcγR) leer. Das ist für die B-Zelle ein Alarmzeichen: Sie produziert Antikörper gegen das Antigen.

Unten: Bindet dagegen der Fcγ-Rezeptor neben dem B-Zell-Rezeptor das konstante Ende eines IgG-Antikörpers, heißt das, dass die Abwehr bereits effektiv gegen dieses Antigen vorgeht. Daher hemmt das Signal des Fcγ-Rezeptors die Antikörper-Produktion.

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Abb. 142: Kreuzreaktionen

Kreuzreaktion: Manchmal erkennen Antikörper dieselben Epitope, an die sie auf einem gefährlichen Antigen binden, auch auf harmlosen Antigenen wie einem friedlichen Darmbakterium oder auf Autoantigenen wie einer Epithelzelle.

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Abb. 141: Welche Antikörperklasse erkennt was?

Dimeres IgA (links) bindet vor allem an Bakterien, zellgebundenes monomeres IgE (Mitte) an Würmer und IgM als Pentamer (rechts) an Viren.

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Abb. 140: Antigen-Antikörper-Bindung über Epitope

Ein Antigen, hier ein krankheitserregendes Bakterium, kann anhand unterschiedlicher
Strukturen (sogenannter Epitope) von verschiedenen Antikörpern erkannt werden.

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Abb. 139: Der Aufbau von Antikörpern

Zwischen den Ärmchen mit den Antigen-Bindungsstellen und dem Stamm des Antikörpers gibt es eine Gelenkregion. Durch diese Elastizität können beide Ärmchen an ein Antigen binden.

V = variable Domänen mit Antigen-Bindungsstellen, C = konstante Domänen; Fc = fragment crystallizable, der Stamm des Antikörpers, an den sogenannte Fc-Rezeptoren binden können; H = heavy (schwere Kette), L = light (leichte Kette).

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Abb. 138: Immunglobuline

Immunglobuline sind recht kompakt gebaute Proteine. Die beiden schweren Ketten sind weiß bzw. schwarz dargestellt, die beiden leichten Ketten schraffiert. Die Pfeile markieren die extrem variablen Antigenbindungsstellen, an denen schwere und leichte Ketten beteiligt sind. Der Stamm des grob Y-förmigen Immunglobulins besteht dagegen ausschließlich aus den schweren Ketten.

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Abb. 136: Natürliche Killerzellen

Oben: Natürliche Killerzellen verrechnen die reaktionsfördernden und -hemmenden Umgebungssignale, die an ihren zahlreichen Rezeptoren eingehen.

Unten: Überwiegen die Aktivierungssignale, werden Gene für die Produktion zytotoxischer Substanzen abgelesen, mit denen die Gefahrenquelle ausgeschaltet werden soll.

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Abb. 135: ILCs – die Doppelgänger

Jeder T-Helferzellen-Typ hat einen Doppelgänger unter den ILCs, der ihn bei der Bekämpfung unterschiedlicher Pathogene unterstützt.

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