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Abb. 154: Der B-Zell-Rezeptorkomplex

Der B-Zell-Rezeptorkomplex besteht aus einem Antikörper (siehe Abb. 139), der mit den Enden seiner schweren Ketten in der Zellmembran verankert ist, und dem zweiteiligen Immunglobulin CD79. Dessen Enden ragen in das Zellinnere hinein und enthalten kurze Aminosäuresequenzen namens immunoreceptor tyrosine-based activation motif (ITAM). Sobald die variablen Enden des Antikörpers einen passenden Liganden binden, wird die Aminosäure Tyrosin in den beiden ITAM-Sequenzen phosphoryliert, sodass weitere Proteine an sie andocken können und dann die B-Zelle aktivieren.

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Abb. 143: Crosslinking

Crosslinking als Kontrollmechanismus:

Oben: Haben bereits Antikörper (hier IgG) an ein Antigen gebunden, spricht man von einem Immunkomplex.

Mitte: Wenn ein B-Zell-Rezeptor an ein Antigen bindet, das noch keine Antikörper trägt, bleibt der benachbarte Antikörper-Rezeptor (hier FcγR) leer. Das ist für die B-Zelle ein Alarmzeichen: Sie produziert Antikörper gegen das Antigen.

Unten: Bindet dagegen der Fcγ-Rezeptor neben dem B-Zell-Rezeptor das konstante Ende eines IgG-Antikörpers, heißt das, dass die Abwehr bereits effektiv gegen dieses Antigen vorgeht. Daher hemmt das Signal des Fcγ-Rezeptors die Antikörper-Produktion.

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Abb. 141: Welche Antikörperklasse erkennt was?

Dimeres IgA (links) bindet vor allem an Bakterien, zellgebundenes monomeres IgE (Mitte) an Würmer und IgM als Pentamer (rechts) an Viren.

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Abb. 140: Antigen-Antikörper-Bindung über Epitope

Ein Antigen, hier ein krankheitserregendes Bakterium, kann anhand unterschiedlicher
Strukturen (sogenannter Epitope) von verschiedenen Antikörpern erkannt werden.

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Abb. 139: Der Aufbau von Antikörpern

Zwischen den Ärmchen mit den Antigen-Bindungsstellen und dem Stamm des Antikörpers gibt es eine Gelenkregion. Durch diese Elastizität können beide Ärmchen an ein Antigen binden.

V = variable Domänen mit Antigen-Bindungsstellen, C = konstante Domänen; Fc = fragment crystallizable, der Stamm des Antikörpers, an den sogenannte Fc-Rezeptoren binden können; H = heavy (schwere Kette), L = light (leichte Kette).

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Abb. 138: Immunglobuline

Immunglobuline sind recht kompakt gebaute Proteine. Die beiden schweren Ketten sind weiß bzw. schwarz dargestellt, die beiden leichten Ketten schraffiert. Die Pfeile markieren die extrem variablen Antigenbindungsstellen, an denen schwere und leichte Ketten beteiligt sind. Der Stamm des grob Y-förmigen Immunglobulins besteht dagegen ausschließlich aus den schweren Ketten.

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Abb. 131: Typ-1- und Typ-2-Immunreaktionen

Links: Bei Immunreaktionen vom Typ 1 unterstützen Th1-Zellen die zelluläre Abwehr, mit der vor allem innerzelluläre Pathogene bekämpft werden. Hier beseitigen z. B. Makrophagen bakteriell infizierte Zellen.

Rechts: Bei Immunreaktionen vom Typ 2 helfen Th2-Zellen bei der humoralen Abwehr, die sich vor allem gegen extrazelluläre Pathogene richtet.

Die beiden Arme der Abwehr verstärken sich selbst und hemmen sich gegenseitig (Botenstoff-Luftballons). Aber die Vorstellung, dass immer nur ein Arm aktiv ist, ist überholt: Es gibt kombiniert zellulär-humorale Immunreaktionen.

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Abb. 125: Naive B-Zellen und Plasmazellen

Während naive B-Zellen (links) zahlreiche Rezeptoren tragen und folglich auf verschiedene Signale reagieren, sind Plasmazellen (rechts) »dumm«: Sie schwellen an, empfangen kaum noch Signale und widmen sich ganz der massenhaften Antikörper-Produktion.

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Abb. 124: Der Immunglobulin-Klassenwechsel

Der Immunglobulin-Klassenwechsel verändert nur das konstante Ende am »Stamm« der Y-förmigen Moleküle. Die Gene für diese Proteine sind auf unserem Chromosom 14 in zahlreichen ähnlichen Kopien aufgereiht, und zwar hinter den sogenannten VDJ-Genen für das variable Ende. Anfangs stellt die B-Zelle IgM her, ein sogenanntes Pentamer aus fünf gleichen Y-förmigen Molekülen, die am Stamm miteinander verbunden sind.

Die künftige Antikörper-Klasse wird durch Botenstoffe festgelegt, die wiederum von der Art der zu bekämpfenden Gefahr abhängen. Je nachdem schneiden Enzyme kleinere oder größere Teile aus der Gen-Perlenkette heraus, wobei sie die Schnitte in den S-Genen (für switch, also Wechsel) setzen. Die herausgeschnittenen, nicht mehr benötigten Gene bilden dabei einen funktionslosen DNA-Ring.

Unter dem Einfluss des Botenstoffs TGF-β kann zum Beispiel der vordere Teil des Gens Sμ mit dem hinteren Teil des Gens Sα2 verbunden werden. Von da an wird immer das dahinterliegende Gen Cα2 (für constant) abgelesen. Folglich entsteht Immunglobulin A (IgA), ein Antikörper aus zwei Y-förmigen Molekülen.

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Abb. 122: B-Zelle

Während der Antikörperproduktion enthalten B-Zellen viel Zytoplasma; sie werden daher Plasmazellen genannt. In dieser Phase sind sie ungefähr eiförmig. In meinen Zeichnungen sind alle B-Zellen, ganz gleich in welcher Phase, solche »Eiermännchen« mit einem B im Zellkern.

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